Danas se bavimo jednom lijepom temom a to je struktura molekula antitijela. Vidjećemo iz čega su antitijela građena i šta je to što određuje o kojoj klasi antitijela se radi.
Antitijela, odnosno imunoglobulini su mali molekuli čija je osnovna uloga odbrana od stranih mikroorganizama koji pokušaju ući u naš organizam.
Sa druge strane, antigeni su molekuli koje naša antitijela i još neke ćelije mogu prepoznati i reagovati na odgovarajući način.
Sada ćemo vidjeti kako izgleda jedan molekul antitijela.
Molekul antitijela se sastoji od 4 lanca – dva teška i dva laka. Laki lanci su ovi mali lanci koji su smješteni spolja, a teški lanci su ovi veći koji su smješteni unutra. Ova 4 lanca grade molekul u obliku slova Y. Svaki od ovih lanaca se sastoji od pojedinačnih imunoglobulinskih domena, koji su povezani sa kratkim petljama. Cijela ova struktura je dodatno osigurana sa disulfidnim vezama – vidimo da su laki lanci povezani sa teškim lancima, ali su i teški lanci povezani međusobno.
Još jedna stvar koju treba da znamo jeste da svaki lanac ima varijabilni, odnosno V region i konstantni, odnosno C region. Laki lanac se sastoji od jednog V i jednog C domena, dok se teški lanac sastoji od jednog V domena i tri ili četiri C domena.
CDR3 region
U varijabilnim domenima antitijela, postoje tri regiona koji prepoznaju antigen – CDR 1 2 i 3. CDR3 ima najveću varijabilnost, pa samim tim najviše doprinosi tome da antitijela mogu vezati različite antigene. Dakle postoje 3 CDR u svakom varijabilnom domenu lakog lanca, te tri CDR u svakom varijabilnom domenu teškog lanca.
reklama
E dobro, vidjeli smo iz čega je sastavljen molekul antitijela. Međutim, taj molekul možemo funkcionalno podijeliti na dva fragmenta. Fab (fragment antigen binding) je fragment koji veže antitijelo, i sastoji ce iz cijelog lakog lanca, zatim V i prvog C domena teškog lanca. Ovaj dio antitijela služi za vezivanje antigena. Preostali dio molekula antitijela sadrži preostale C domene teškog lanca i nazvan je Fc (fragment crystalline) - nazvan tako jer teži da kristališe u rastvoru)
Fc i Fab fragmenti su povezani savitljivim dijelom koji se naziva region zgloba, koji omogućava da se Fab regioni pomjeraju nezavisno jedan od drugog, te da vežu antigene na različitoj udaljenosti. Dok Fab region veže antigen, od Fc fragmenta zavisi šta se dalje dešava sa tim kompleksom.
C i N kraj
Jedan lanac u molekulu antitijela ima svoja dva kraja. Prema tome kako se završavaju, ovaj donji kraj smo nazvali karboksiterminalni tj. C kraj, a gornji se naziva N kraj. Karboksiterminalni kraj antitijela može biti usidren u ćelijsku membranu, ili se slobodno završava, što je slučaj kod antitijela koja se sekretuju.
Nisu sva antitijela ista – postoji čak 5 klasa, odnosno izotipova antitijela (IgM, IgD, IgG, IgE i IgA).
Ono što određuje klasu antitijela jeste tip teškog lanca, kojih logično ima 5, a nazivaju se: μ (mi), δ (delta), γ (gama), ε (epsilon), α (alfa). Takođe, postoji 4 podtipa gama lanca (γ1, γ2, γ3, γ4) i dva podtipa alfa lanca (α1, α2)
Postoje i dvije vrste lakih lanaca – κ (kapa) i λ (lambda), ali oni ne određuju o kojoj se klasi antitijela radi. U jednom B limfocitu se stvaraju antitijela koja će imati uvijek isti laki lanac, dakle kapa ili lambda, dok se teški lanac može promijeniti – npr. B limfocit koji je pravio IgM klasu antitijela, samo zamijeni tip teškog lanca i onda pravi IgG antitijela.
Treba još reći da različite klase antitijela, pored toga što imaju različite teške lance, dolaze i u različitim formama. Npr. IgA klasa antitijela uglavnom dolazi u formi dimera, odnosno sastoji se iz dva molekula antitijela (moguća je i forma monomera i trimera). IgD, IgE i IgG su monomeri, odnosno sastoje se iz jednog molekula antitijela, dok je IgM pentamer, to jeste sastoji se iz 5 molekula antitijela. Kako znamo da jedan molekul antitijela ima dva mjesta za vezanje antigena, tako vidimo da IgA antitijelo ima četiri, a IgM antitijelo čak 10 veznih mjesta za vezanje antigena.
Comments